Tyrosinase

Found in a broad variety of bacteria, fungi, plants, insects, crustaceans, and mammals, which is involved in the synthesis of betalains and melanin.

Source:http://purl.uniprot.org/enzyme/1.14.18.1

Statements in which the resource exists.
SubjectPredicateObjectContext
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http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentThe enzyme, which is activated upon binding molecular oxygen, can catalyze both a monophenolase reaction cycle or a diphenolase reaction cycle.lld:uniprot
http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentDuring the monophenolase cycle, one of the bound oxygen atoms is transferred to a monophenol (such as L-tyrosine), generating an O-diphenol intermediate, which is subsequently oxidized to an o-quinone and released, along with a water molecule.lld:uniprot
http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentThe enzyme remains in an inactive deoxy state, and is restored to the active oxy state by the binding of a new oxygen molecule.lld:uniprot
http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentDuring the diphenolase cycle the enzyme binds an external diphenol molecule (such as L-dopa) and oxidizes it to an O-quinone that is released along with a water molecule, leaving the enzyme in the intermediate met state.lld:uniprot
http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentThe enzyme then binds a second diphenol molecule and repeats the process, ending in a deoxy state.lld:uniprot
http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentThe second reaction is identical to that catalyzed by the related enzyme catechol oxidase (EC 1.10.3.1).lld:uniprot
http://purl.uniprot.org/enz...rdfs:commentHowever, the latter can not catalyze the hydroxylation or monooxygenation of monophenols.lld:uniprot
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